α-螺旋（α-helix）是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的肽键的羰基氧和第四个N-H形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，故α-螺旋十分稳定。

概述

α-螺旋（α-helix）： 蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

详解

α螺旋是一种最常见的二级结构，最先由Linus Pauling和Robert Corey于1951年提出，其主要内容是：

①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；

②螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子，因此α螺旋也称为3.6/13螺旋；

③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°；

④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋；

⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。

功能

α-螺旋在DNA结合基序（DNA binding motifs）中有非常重要的作用，比如在锌指结构，亮氨酸拉链，螺旋-转角-螺旋等基序中都含有α-螺旋。这是因为α-螺旋的直径为1.2nm，正好和B-DNA大沟的直径相等，所以能够和B型DNA紧密结合。

稳定性

原因

α-螺旋靠氢键维持稳定

影响因素

1. Pro（及Hpro）使α-螺旋中断，产生“结节”。Pro的α-碳原子参与吡咯环的形成，使α-碳原子—N键不能旋转，Gly绕α-碳原子的自由度更大，所以大多α-螺旋起始或中止于Gly，还有Tyr和Ser等。

2.侧链较大的氨基酸相邻时影响生成两个“α-碳上分支”（α-碳原子上除了H，还有两个其他基团接在上面，如Thr，Ile（ile），Val等）

3.带相同电荷的氨基酸相邻，使α-螺旋趋于解体

（概述图片来源）